蛋白質的結構及其功能
蛋白質為生物高分子物質之一，具有三維空間結構，因而執行復雜的生物學功能。蛋白質結構與功能之間的關系非常密切。在研究中，一般將蛋白質分子的結構分為一級結構與空間結構兩類。

　　一、蛋白質的一級結構

　　蛋白質的一級結構(primary structure)就是蛋白質多肽鏈中氨基酸殘基的排列順序(sequence)，也是蛋白質基本的結構。它是由基因上遺傳密碼的排列順序所決定的。各種氨基酸按遺傳密碼的順序，通過肽鍵連接起來，成為多肽鏈，故肽鍵是蛋白質結構中的主鍵。

　　迄今已有約一千種左右蛋白質的一級結構被研究確定，如胰島素，胰核糖核酸酶、胰蛋白酶等。

　　蛋白質的一級結構決定了蛋白質的二級、三級等結構，成百億的天然蛋白質各有其特殊的生物學活性，決定每一種蛋白質的生物學活性的結構特點，先在于其肽鏈的氨基酸序列，由于組成蛋白質的20種氨基酸各具特殊的側鏈，側鏈基團的理化性質和空間排布各不相同，當它們按照不同的序列關系組合時，就可形成多種多樣的空間結構和不同生物學活性的蛋白質分子。

二、蛋白質的空間結構

　　蛋白質分子的多肽鏈并非呈線形伸展，而是折疊和盤曲構成特有的比較穩定的空間結構。蛋白質的生物學活性和理化性質主要決定于空間結構的完整，因此僅僅測定蛋白質分子的氨基酸組成和它們的排列順序并不能完全了解蛋白質分子的生物學活性和理化性質。例如球狀蛋白質(多見于血漿中的白蛋白、球蛋白、血紅蛋白和酶等)和纖維狀蛋白質(角蛋白、膠原蛋白、肌凝蛋白、纖維蛋白等)，前者溶于水，后者不溶于水，顯而易見，此種性質不能僅用蛋白質的一級結構的氨基酸排列順序來解釋。

　　蛋白質的空間結構就是指蛋白質的二級、三級和四級結構。

　　(一)蛋白質的二級結構

　　蛋白質的結構及其功能蛋白質的二級結構(secondary structure)是指多肽鏈中主鏈原子的局部空間排布即構象，不涉及側鏈部分的構象。

　　1.肽鍵平面(或稱酰胺平面，amide plane)。

　　Pauling等人對一些簡單的肽及氨基酸的酰胺等進行了X線衍射分析，得出圖1-2所示結構，從一個肽鍵的周圍來看，得知：

(1)中的C-N鍵長0.132nm，比相鄰的N-C單鍵(0.147nm)短，而較一般C=N雙鍵(0.128nm)長，可見，肽鍵中-C-N-鍵的性質介于單、雙鍵之間，具有部分雙鍵的性質，因而不能旋轉，這就將固定在一個平面之內。

　　(2)　肽鍵的C及N周圍三個鍵角之和均為360°，說明都處于一個平面上，也就是說六個原子基本上同處于一個平面，這就是肽鍵平面。肽鏈中能夠旋轉的只有α碳原子所形成的單鍵，此單鍵的旋轉決定兩個肽鍵平面的位置關系，于是肽鍵平面成為肽鏈盤曲折疊的基本單位。

　　(3)　肽鍵中的C-N既具有雙鍵性質，就會有順反不同的立體異構，已證實處于反位(見圖1－3)。

α－螺旋的結構特點如下：

　　(1)多個肽鍵平面通過α－碳原子旋轉，相互之間緊密盤曲成穩固的右手螺旋。

　　(2)主鏈呈螺旋上升，每3.6個氨基酸殘基上升一圈，相當于0.54nm，這與X線衍射圖符合。

　　(3)相鄰兩圈螺旋之間借肽鍵中C＝O和H桸形成許多鏈內氫健，即每一個氨基酸殘基中的NH和前面相隔三個殘基的C＝O之間形成氫鍵，這是穩定α－螺旋的主要鍵。

　　(4)肽鏈中氨基酸側鏈R，分布在螺旋外側，其形狀、大小及電荷影響α－螺旋的形成。酸性或堿性氨基酸集中的區域，由于同電荷相斥，不利于α－螺旋形成；較大的R(如苯丙氨酸、色氨酸、異亮氨酸)集中的區域，也妨礙α－螺旋形成；脯氨酸因其α－碳原子位于五元環上，不易扭轉，加之它是亞氨基酸，不易形成氫鍵，故不易形成上述α－螺旋；甘氨酸的R基為H，空間占位很小，也會影響該處螺旋的穩定。

　　2)β－片層結構Astbury等人曾對β－角蛋白進行X線衍射分析，發現具有0.7nm的重復單位。如將毛發α－角蛋白在濕熱條件下拉伸，可拉長到原長二倍，這種α－螺旋的X線衍射圖可改變為與β－角蛋白類似的衍射圖。說明β－角蛋白中的結構和α－螺旋拉長伸展后結構相同。兩段以上的這種折疊成鋸齒狀的肽鏈，通過氫鍵相連而平行成片層狀的結構稱為β－片層(β－pleated sheet)結構或稱β－折迭(圖1－5)。